connexin 23 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la conexina 23 incluyen, entre otros, Carbenoxolona disódica CAS 7421-40-1, Ácido 18 β-Glicirretínico CAS 471-53-4, 2-APB CAS 524-95-8, Ácido flufenámico CAS 530-78-9 y Ácido mefenámico CAS 61-68-7.

Los inhibidores químicos de la conexina 23 pueden ejercer sus efectos a través de varios mecanismos, cada uno de ellos dirigido a la funcionalidad de la proteína de distintas maneras. La carbenoxolona, un inhibidor bien establecido de la unión intercelular, puede unirse directamente a la conexina 23, provocando el cierre de los canales de unión intercelular que son críticos para la comunicación intercelular. Del mismo modo, el ácido 18-α-glicirretínico interrumpe el ensamblaje de las subunidades de la conexina 23 en uniones funcionales, inhibiendo así la capacidad de la proteína para facilitar la señalización de célula a célula. Otro inhibidor, el 2-APB, altera el mecanismo de cierre de los canales de conexina 23, lo que modula su permeabilidad y reduce eficazmente la transferencia de moléculas de señalización entre células. El ácido flufenámico y el ácido mefenámico modulan directamente la actividad de los canales de la conexina 23, lo que reduce la probabilidad de que los canales de unión se abran y, por tanto, la comunicación intercelular.

Los alcoholes como el heptanol y el octanol interfieren en el entorno lipídico de la membrana celular donde se sitúa la conexina 23, desestabilizando las uniones gap e inhibiendo su función. Esto conduce a una reducción sustancial del intercambio intercelular de iones y moléculas que la conexina 23 normalmente media. El halotano, a través de sus interacciones inespecíficas, afecta a la fluidez de la membrana celular y, en consecuencia, a la funcionalidad de los canales de conexina 23. Tanto la quinina como la quinidina actúan como bloqueantes de los canales de la conexina 23, impidiendo que los iones y las moléculas pequeñas atraviesen las uniones en hendidura, inhibiendo así la función de la proteína en la comunicación celular. Se cree que la baicaleína reduce la comunicación de las uniones gap al influir en el estado de fosforilación de la conexina 23 o en su interacción con las proteínas asociadas, lo que es esencial para su correcto funcionamiento. Por último, Gap19, un péptido diseñado específicamente para inhibir los hemicanales de conexina, se une a la conexina 23 y bloquea sus hemicanales, que son cruciales para la comunicación directa de célula a célula y la propagación de señales celulares.