COLEC10 Inhibidores

Los inhibidores comunes de COLEC10 incluyen, entre otros, b-Glucano, Saccharomyces cerevisiae CAS 9012-72-0, Fucoidan CAS 9072-19-9, Ácido N-acetilneuramínico CAS 131-48-6, Ácido glicirrícico CAS 1405-86-3 y Kifunensina CAS 109944-15-2.

Los inhibidores químicos de COLEC10 pueden impedir su función a través de varias interacciones bioquímicas que son esenciales en la vía de la lectina del sistema del complemento. El manano y el glucano, por ejemplo, pueden inhibir competitivamente la unión de COLEC10 a sus dianas, como patógenos o células apoptóticas, imitando las estructuras que COLEC10 reconoce y a las que se une durante las respuestas inmunitarias. Esta competencia puede reducir la eficacia de COLEC10 para iniciar la cascada del complemento.

El ácido siálico puede enmascarar las dianas biológicas de COLEC10, impidiendo su unión y posterior activación en la vía de la lectina. El fucoidán, con su estructura de polisacárido sulfatado, también puede unirse a los componentes de la vía de la lectina, limitando la interacción de COLEC10 con la vía y su capacidad para desencadenar la activación del complemento. Además, el inhibidor de la esterasa C1 inhibe directamente la activación del sistema del complemento, impidiendo así la cascada de la que forma parte COLEC10. La compstatina, un inhibidor del complemento, puede unirse a C3 y C3b, subvirtiendo los efectos posteriores mediados por COLEC10. La glicirricina puede interrumpir la interacción entre COLEC10 y las partículas víricas, y el monofosfato de citidina-ácido N-acetilneuramínico puede interferir en la unión de COLEC10 a las moléculas que contienen ácido siálico en los patógenos. La kifunensina y la desoxinojirimicina actúan sobre los procesos de glicosilación; la kifunensina inhibe la mannosidasa I, mientras que la desoxinojirimicina inhibe las enzimas glicosidasas. Estas inhibiciones pueden alterar los patrones de glicosilación de proteínas y patógenos, que son críticos para el reconocimiento y la unión de COLEC10 a la diana, lo que en última instancia reduce su actividad funcional dentro del sistema del complemento.