La claudina-15 forma parte de la familia de proteínas claudinas, que son proteínas integrales de membrana y componentes cruciales de las uniones estrechas en células epiteliales y endoteliales. Las uniones estrechas son esenciales para el transporte paracelular selectivo de iones y solutos, el mantenimiento de la polaridad celular y la función de barrera en los tejidos epiteliales. Desempeñan un papel vital en la segregación de los componentes de los dominios de membrana apical y basolateral de las células epiteliales. La claudina-15, al igual que otros miembros de la familia de las claudinas, posee propiedades únicas que determinan sus funciones específicas en las uniones estrechas, como la selectividad iónica y la función de barrera.
Los inhibidores dirigidos a la claudina-15 serían moléculas especializadas diseñadas para modular la función, expresión o estabilidad de la claudina-15. Dado su papel en las uniones estrechas, la inhibición de la claudina-15 podría afectar a la integridad y funcionalidad de estas uniones, alterando potencialmente la permeabilidad selectiva de las barreras epiteliales o endoteliales. Los posibles inhibidores podrían incluir pequeñas moléculas que se unan directamente a la claudina-15, alterando su capacidad de formar o mantener uniones estrechas. Esto podría lograrse impidiendo la formación de interacciones homotípicas o heterotípicas claudina-claudina, que son fundamentales para el ensamblaje de las uniones estrechas. Otro enfoque podría implicar moléculas que interfieran con las modificaciones postraduccionales de la claudina-15. Dichas modificaciones pueden influir en su actividad, su actividad celular y su capacidad de ser modificada. Tales modificaciones pueden influir en su actividad, localización celular o interacciones con otras proteínas de la unión estrecha. Además, podrían emplearse estrategias moleculares avanzadas, como el ARN de interferencia o los oligonucleótidos antisentido, para regular la expresión de la claudina-15 a nivel genético. La comprensión de los efectos de la inhibición de la claudina-15 puede ofrecer una visión más profunda de los entresijos de la dinámica de las uniones estrechas y de las funciones más amplias de la familia de las claudinas en la fisiología epitelial y endotelial.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Fumonisin B1 | 116355-83-0 | sc-201395 sc-201395A | 1 mg 5 mg | ¥1320.00 ¥5291.00 | 18 | |
Se ha demostrado que la fumonisina B1 regula a la baja determinadas proteínas claudina en células intestinales, lo que podría afectar a la expresión de claudina-15. | ||||||
Genistein | 446-72-0 | sc-3515 sc-3515A sc-3515B sc-3515C sc-3515D sc-3515E sc-3515F | 100 mg 500 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | ¥293.00 ¥1038.00 ¥1354.00 ¥3497.00 ¥5641.00 ¥10244.00 ¥20545.00 | 46 | |
La genisteína, un inhibidor de la tirosina quinasa, podría inhibir la fosforilación de proteínas implicadas en el ensamblaje y mantenimiento de la unión estrecha. Dado que la claudina 15 es una proteína de la unión estrecha, su función adecuada podría verse inhibida por la prevención de los eventos de fosforilación necesarios. | ||||||
D-erythro-Sphingosine-1-phosphate | 26993-30-6 | sc-201383 sc-201383D sc-201383A sc-201383B sc-201383C | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | ¥1828.00 ¥3565.00 ¥6307.00 ¥10030.00 ¥19100.00 | 7 | |
La S1P puede modular la expresión de varias claudinas. Podría regular la expresión de claudina-15 en contextos celulares específicos. | ||||||
GW4869 | 6823-69-4 | sc-218578 sc-218578A | 5 mg 25 mg | ¥2245.00 ¥6758.00 | 24 | |
El GW4869 es un inhibidor de la esfingomielinasa neutra (nSMasa), una enzima implicada en el metabolismo de los esfingolípidos. Al inhibir la nSMasa, el GW4869 podría alterar la composición lipídica de las membranas celulares, lo que a su vez podría inhibir la correcta incorporación y función de la claudina 15 en las uniones estrechas. | ||||||
Manumycin A | 52665-74-4 | sc-200857 sc-200857A | 1 mg 5 mg | ¥2426.00 ¥7017.00 | 5 | |
La manumicina A es un inhibidor de la farnesiltransferasa, una enzima responsable de la modificación postraduccional de muchas proteínas. Al inhibir la farnesilación, la manumicina A podría alterar la asociación de membrana de las proteínas e inhibir potencialmente la función de la claudina 15 en las uniones estrechas. | ||||||
Dexamethasone | 50-02-2 | sc-29059 sc-29059B sc-29059A | 100 mg 1 g 5 g | ¥857.00 ¥925.00 ¥4140.00 | 36 | |
Este glucocorticoide puede modular la expresión de la claudina en diversos tejidos, lo que podría influir en la claudina-15. | ||||||
Lovastatin | 75330-75-5 | sc-200850 sc-200850A sc-200850B | 5 mg 25 mg 100 mg | ¥316.00 ¥993.00 ¥3746.00 | 12 | |
La lovastatina inhibe la HMG-CoA reductasa, lo que podría reducir la biosíntesis de colesterol. La interacción de la claudina 15 con el colesterol de membrana es importante para la función de las uniones estrechas, por lo que la lovastatina podría inhibir la funcionalidad de la claudina 15 alterando el contenido de colesterol en las membranas celulares. | ||||||
Cerulenin (synthetic) | 17397-89-6 | sc-200827 sc-200827A sc-200827B | 5 mg 10 mg 50 mg | ¥1783.00 ¥3452.00 ¥13380.00 | 9 | |
La cerulenina es un inhibidor de la sintasa de ácidos grasos, lo que podría provocar cambios en la composición de ácidos grasos de las membranas celulares. Dado que la claudina 15 es parte integrante de las uniones estrechas, que dependen de la fluidez y la composición de la membrana, la cerulenina podría inhibir la función de la claudina 15 alterando el entorno de la membrana. | ||||||
Thymosin β4 | 77591-33-4 | sc-396076 sc-396076A | 1 mg 100 mg | ¥1512.00 ¥80553.00 | ||
El TGF-β puede modular la expresión de varias proteínas claudina en diferentes células, afectando potencialmente a la expresión de claudina-15. | ||||||
Filipin III | 480-49-9 | sc-205323 sc-205323A | 500 µg 1 mg | ¥1309.00 ¥1636.00 | 26 | |
La Filipina III se une al colesterol, alterando las balsas lipídicas de las membranas celulares. Dado que la claudina 15 está asociada a uniones estrechas, la alteración de la integridad de las balsas lipídicas podría inhibir la correcta localización y función de la claudina 15 en estas estructuras. | ||||||