Date published: 2025-11-7

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claudin-15 Inhibidores

Entre los inhibidores comunes de la claudina-15 se incluyen, entre otros, la genisteína CAS 446-72-0, la fumonisina B1 CAS 116355-83-0, la D-eritroesfingosina-1-fosfato CAS 26993-30-6, la GW4869 CAS 6823-69-4 y la manumicina A CAS 52665-74-4.

La claudina-15 forma parte de la familia de proteínas claudinas, que son proteínas integrales de membrana y componentes cruciales de las uniones estrechas en células epiteliales y endoteliales. Las uniones estrechas son esenciales para el transporte paracelular selectivo de iones y solutos, el mantenimiento de la polaridad celular y la función de barrera en los tejidos epiteliales. Desempeñan un papel vital en la segregación de los componentes de los dominios de membrana apical y basolateral de las células epiteliales. La claudina-15, al igual que otros miembros de la familia de las claudinas, posee propiedades únicas que determinan sus funciones específicas en las uniones estrechas, como la selectividad iónica y la función de barrera.

Los inhibidores dirigidos a la claudina-15 serían moléculas especializadas diseñadas para modular la función, expresión o estabilidad de la claudina-15. Dado su papel en las uniones estrechas, la inhibición de la claudina-15 podría afectar a la integridad y funcionalidad de estas uniones, alterando potencialmente la permeabilidad selectiva de las barreras epiteliales o endoteliales. Los posibles inhibidores podrían incluir pequeñas moléculas que se unan directamente a la claudina-15, alterando su capacidad de formar o mantener uniones estrechas. Esto podría lograrse impidiendo la formación de interacciones homotípicas o heterotípicas claudina-claudina, que son fundamentales para el ensamblaje de las uniones estrechas. Otro enfoque podría implicar moléculas que interfieran con las modificaciones postraduccionales de la claudina-15. Dichas modificaciones pueden influir en su actividad, su actividad celular y su capacidad de ser modificada. Tales modificaciones pueden influir en su actividad, localización celular o interacciones con otras proteínas de la unión estrecha. Además, podrían emplearse estrategias moleculares avanzadas, como el ARN de interferencia o los oligonucleótidos antisentido, para regular la expresión de la claudina-15 a nivel genético. La comprensión de los efectos de la inhibición de la claudina-15 puede ofrecer una visión más profunda de los entresijos de la dinámica de las uniones estrechas y de las funciones más amplias de la familia de las claudinas en la fisiología epitelial y endotelial.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

Fumonisin B1

116355-83-0sc-201395
sc-201395A
1 mg
5 mg
¥1320.00
¥5291.00
18
(1)

Se ha demostrado que la fumonisina B1 regula a la baja determinadas proteínas claudina en células intestinales, lo que podría afectar a la expresión de claudina-15.

Genistein

446-72-0sc-3515
sc-3515A
sc-3515B
sc-3515C
sc-3515D
sc-3515E
sc-3515F
100 mg
500 mg
1 g
5 g
10 g
25 g
100 g
¥293.00
¥1038.00
¥1354.00
¥3497.00
¥5641.00
¥10244.00
¥20545.00
46
(1)

La genisteína, un inhibidor de la tirosina quinasa, podría inhibir la fosforilación de proteínas implicadas en el ensamblaje y mantenimiento de la unión estrecha. Dado que la claudina 15 es una proteína de la unión estrecha, su función adecuada podría verse inhibida por la prevención de los eventos de fosforilación necesarios.

D-erythro-Sphingosine-1-phosphate

26993-30-6sc-201383
sc-201383D
sc-201383A
sc-201383B
sc-201383C
1 mg
2 mg
5 mg
10 mg
25 mg
¥1828.00
¥3565.00
¥6307.00
¥10030.00
¥19100.00
7
(1)

La S1P puede modular la expresión de varias claudinas. Podría regular la expresión de claudina-15 en contextos celulares específicos.

GW4869

6823-69-4sc-218578
sc-218578A
5 mg
25 mg
¥2245.00
¥6758.00
24
(3)

El GW4869 es un inhibidor de la esfingomielinasa neutra (nSMasa), una enzima implicada en el metabolismo de los esfingolípidos. Al inhibir la nSMasa, el GW4869 podría alterar la composición lipídica de las membranas celulares, lo que a su vez podría inhibir la correcta incorporación y función de la claudina 15 en las uniones estrechas.

Manumycin A

52665-74-4sc-200857
sc-200857A
1 mg
5 mg
¥2426.00
¥7017.00
5
(1)

La manumicina A es un inhibidor de la farnesiltransferasa, una enzima responsable de la modificación postraduccional de muchas proteínas. Al inhibir la farnesilación, la manumicina A podría alterar la asociación de membrana de las proteínas e inhibir potencialmente la función de la claudina 15 en las uniones estrechas.

Dexamethasone

50-02-2sc-29059
sc-29059B
sc-29059A
100 mg
1 g
5 g
¥857.00
¥925.00
¥4140.00
36
(1)

Este glucocorticoide puede modular la expresión de la claudina en diversos tejidos, lo que podría influir en la claudina-15.

Lovastatin

75330-75-5sc-200850
sc-200850A
sc-200850B
5 mg
25 mg
100 mg
¥316.00
¥993.00
¥3746.00
12
(1)

La lovastatina inhibe la HMG-CoA reductasa, lo que podría reducir la biosíntesis de colesterol. La interacción de la claudina 15 con el colesterol de membrana es importante para la función de las uniones estrechas, por lo que la lovastatina podría inhibir la funcionalidad de la claudina 15 alterando el contenido de colesterol en las membranas celulares.

Cerulenin (synthetic)

17397-89-6sc-200827
sc-200827A
sc-200827B
5 mg
10 mg
50 mg
¥1783.00
¥3452.00
¥13380.00
9
(1)

La cerulenina es un inhibidor de la sintasa de ácidos grasos, lo que podría provocar cambios en la composición de ácidos grasos de las membranas celulares. Dado que la claudina 15 es parte integrante de las uniones estrechas, que dependen de la fluidez y la composición de la membrana, la cerulenina podría inhibir la función de la claudina 15 alterando el entorno de la membrana.

Thymosin β4

77591-33-4sc-396076
sc-396076A
1 mg
100 mg
¥1512.00
¥80553.00
(0)

El TGF-β puede modular la expresión de varias proteínas claudina en diferentes células, afectando potencialmente a la expresión de claudina-15.

Filipin III

480-49-9sc-205323
sc-205323A
500 µg
1 mg
¥1309.00
¥1636.00
26
(2)

La Filipina III se une al colesterol, alterando las balsas lipídicas de las membranas celulares. Dado que la claudina 15 está asociada a uniones estrechas, la alteración de la integridad de las balsas lipídicas podría inhibir la correcta localización y función de la claudina 15 en estas estructuras.