Chondroitinase Inhibidores

Los inhibidores comunes de la condroitinasa incluyen, entre otros, el sulfato de cobre (II) CAS 7758-98-7, el zinc CAS 7440-66-6, el nitrato de plata CAS 7761-88-8, el fluoruro de fenilmetilsulfonilo CAS 329-98-6 y la 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7.

Los inhibidores químicos de la condroitinasa pueden alterar su actividad enzimática a través de diversos mecanismos, que a menudo implican la interacción con su sitio activo o con cofactores esenciales. El sulfato de cobre(II) puede inactivar la condroitinasa al interactuar con su sitio activo, lo que puede alterar la estructura terciaria o cuaternaria de la enzima. El cloruro de cinc compite con los iones metálicos vitales para la actividad de la condroitinasa, reduciendo su capacidad de funcionamiento. El nitrato de plata inhibe aún más la condroitinasa al unirse a los grupos tiol de los residuos de cisteína, esenciales para mantener la conformación activa y la función de la enzima. El ácido etilendiaminotetraacético (EDTA) es otro agente quelante que secuestra los iones metálicos necesarios lejos de la condroitinasa, lo que provoca la pérdida de actividad enzimática.

Además, el residuo de serina del sitio activo de la condroitinasa puede modificarse irreversiblemente con fluoruro de fenilmetilsulfonilo (PMSF), lo que provoca una inhibición directa de su función. La 1,10-fenantrolina actúa quelando los iones metálicos esenciales, privando a la condroitinasa de los cofactores necesarios para su acción. La N-etilmaleimida (NEM) y la yodoacetamida pueden modificar los residuos de cisteína de la enzima, que son cruciales para la catálisis, mediante la alquilación de los grupos tiol, inactivando así la condroitinasa. Inhibidores como Pepstatin A y Leupeptin se dirigen a proteasas que están potencialmente implicadas en el procesamiento postraduccional o la activación de la condroitinasa, inhibiendo así indirectamente la función de la enzima. Por último, E-64 se une irreversiblemente a las cisteína proteasas, que podrían ser responsables de la maduración o degradación de la condroitinasa, y su unión garantiza que la enzima permanezca inactiva.