caspase-1 Sustratos

El Ac-YVAD-AFC es un potente sustrato de la caspasa-1 que se escinde para liberar una molécula fluorescente tras la acción enzimática. Su diseño incorpora una secuencia peptídica específica que imita a los sustratos naturales, facilitando interacciones precisas con el sitio activo de la caspasa-1. El compuesto presenta una cinética de reacción rápida, lo que permite monitorizar en tiempo real la actividad de la caspasa-1 en diversos contextos biológicos, aportando así información sobre los procesos celulares y las vías apoptóticas.

Ac-YEVD-AMC es un sustrato selectivo para la caspasa-1, caracterizado por su secuencia peptídica única que mejora la afinidad de unión al sitio activo de la enzima. Una vez escindido, libera una señal fluorescente que permite la detección sensible de la actividad de la caspasa-1. Las características estructurales del compuesto favorecen una interacción eficaz con la enzima, lo que se traduce en una cinética de reacción notable que facilita los estudios dinámicos de los procesos inflamatorios y los mecanismos de muerte celular.

El Ac-VAD-AFC sirve como sustrato específico para la caspasa-1, distinguiéndose por su secuencia única de valina-alanina-aspartato que optimiza el reconocimiento enzimático. Este compuesto sufre hidrólisis, liberando una fracción fluorescente que permite monitorizar la actividad de la caspasa-1 en tiempo real. Su diseño favorece una rápida renovación del sustrato, lo que lo hace ideal para estudios cinéticos. Las interacciones del compuesto con la enzima ponen de relieve su papel en la apoptosis y en las vías de señalización inflamatoria.

El sustrato de la caspasa-1 se caracteriza por su escisión selectiva por la caspasa-1, presentando una secuencia peptídica única que mejora la afinidad de unión. Este sustrato sufre un procesamiento proteolítico que da lugar a la liberación de fragmentos bioactivos que pueden influir en la señalización celular. Sus propiedades cinéticas permiten medir con precisión la actividad enzimática, mientras que su conformación estructural facilita interacciones específicas con el sitio activo de la caspasa-1, lo que subraya su papel en las respuestas inflamatorias.

Ac-WVAD-AMC es un sustrato peptídico sintético diseñado para interactuar específicamente con la caspasa-1, presentando una secuencia única que promueve una alta especificidad y afinidad. Su estructura permite un reconocimiento y corte eficientes por parte de la enzima, lo que da lugar a la generación de un producto fluorescente tras la hidrólisis. Esta propiedad permite la monitorización en tiempo real de la actividad de la caspasa-1, proporcionando información sobre su papel en los procesos celulares y las vías apoptóticas. La estabilidad y reactividad del compuesto lo convierten en una valiosa herramienta para el estudio de la señalización mediada por caspasas.

Ac-YVAD-pNA es un péptido sintético que sirve como sustrato selectivo para la caspasa-1, caracterizado por su secuencia única YVAD. Este compuesto es escindido por la caspasa-1, liberando un producto cromogénico que puede medirse cuantitativamente. La especificidad del Ac-YVAD-pNA para la caspasa-1 permite una exploración detallada de las vías inflamatorias y las respuestas celulares, lo que lo convierte en un componente crucial en la disección de las cascadas proteolíticas. Su diseño facilita una cinética de reacción rápida, mejorando el estudio de la actividad de la caspasa-1 en diversos contextos biológicos.

Z-DEVD-pNA es un péptido sintético diseñado para dirigirse selectivamente a la caspasa-1, con la secuencia distintiva DEVD. Al ser escindido por la caspasa-1, libera una fracción cromogénica que permite cuantificar con precisión la actividad enzimática. Las interacciones únicas de este sustrato con el sitio activo de la caspasa-1 permiten comprender mejor las vías de señalización apoptótica e inflamatoria. Su rápida cinética de reacción lo convierte en una herramienta eficaz para estudiar los mecanismos proteolíticos en los procesos celulares.

El Ac-VAD-pNA es un sustrato sintético diseñado específicamente para la caspasa-1, caracterizado por su secuencia VAD. Este compuesto sufre hidrólisis al actuar la caspasa-1, liberando un producto cromogénico que facilita la monitorización en tiempo real de la actividad enzimática. Su diseño estructural permite fuertes interacciones de unión con el sitio activo de la enzima, proporcionando una clara ventana a la dinámica de las respuestas inflamatorias y las vías de muerte celular. La rápida tasa de recambio del sustrato aumenta su utilidad en los estudios cinéticos de la actividad proteolítica.

Ac-WEAD-AMC es un sustrato a medida para la caspasa-1, que se distingue por su secuencia WEAD. Este compuesto presenta una molécula fluorogénica que emite fluorescencia en el momento de la escisión, lo que permite una detección sensible de la actividad de la caspasa-1. Su diseño único promueve interacciones específicas con el sitio activo de la enzima, facilitando mediciones precisas de la proteólisis. Su diseño único promueve interacciones específicas con el sitio activo de la enzima, facilitando mediciones precisas de la cinética proteolítica. La estabilidad del sustrato y su rápido perfil de reacción lo hacen ideal para explorar los entresijos de la señalización inflamatoria y la apoptosis.

La acetil-Val-Ala-Asp-4-metoxi-2-naftilamida es un sustrato selectivo para la caspasa-1, caracterizado por su estructura única de naftilamida. Este compuesto muestra una alta afinidad por el sitio activo de la enzima, promoviendo una escisión eficiente. La incorporación del grupo acetilo mejora su solubilidad y estabilidad, mientras que la fracción naftil contribuye a conferirle propiedades de fluorescencia distintivas tras la acción enzimática. Su perfil cinético permite realizar estudios detallados de las vías mediadas por la caspasa-1, arrojando luz sobre los procesos celulares.