CapZ-α Inhibidores
Los inhibidores comunes de CapZ-α incluyen, entre otros, la Citocalasina D CAS 22144-77-0, la Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, la Jasplakinolida CAS 102396-24-7, la Faloidina CAS 17466-45-4 y el clorhidrato de ML-7 CAS 110448-33-4.
Las clases químicas conocidas como inhibidores de CapZ-α engloban compuestos que influyen en la dinámica de la actina, lo que puede afectar indirectamente a la función de CapZ-α. CapZ-α es fundamental para tapar los extremos con púas de los filamentos de actina, una acción esencial para regular la polimerización de la actina y mantener la integridad estructural celular. Los inhibidores enumerados, aunque no se dirigen directamente a CapZ-α, ejercen sus efectos a través de la modulación del ensamblaje del filamento de actina, la estabilidad o las interacciones con otras proteínas de unión a actina. Por ejemplo, la citocalasina D y la latrunculina A se unen directamente a los filamentos y monómeros de actina, respectivamente, interrumpiendo el proceso de polimerización y reduciendo potencialmente la necesidad de actividad de CapZ-α. La swinholida A, al cortar los filamentos de actina, y la jasplakinolida, al estabilizar los filamentos, alteran el equilibrio entre la polimerización y la despolimerización de la actina, lo que afecta a la función de CapZ-α.
Los inhibidores de CapZ-α se dirigen a nucleadores de actina como el complejo Arp2/3 y las forminas, influyendo así indirectamente en la formación de nuevos filamentos de actina que CapZ-α taparía. Del mismo modo, los inhibidores de las proteínas que regulan la dinámica de la actina dirigidos a MLCK y ROCK respectivamente, así como la blebbistatina, un inhibidor de la miosina II, pueden modificar el citoesqueleto de actina. Estas alteraciones pueden cambiar los requisitos celulares para el taponamiento mediado por CapZ-α. Estos compuestos modulan colectivamente el citoesqueleto de actina, influyendo así indirectamente en la funcionalidad de CapZ-α sin unirse directamente a la proteína ni alterarla. Las interacciones de estas sustancias químicas con la dinámica de la actina permiten comprender mejor la regulación indirecta de la actividad de CapZ-α y subrayan la complejidad de dirigir funciones proteicas específicas a través de la red del citoesqueleto de actina.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1636.00 ¥4987.00 | 64 | |
La citocalasina D se une a los extremos en crecimiento de los filamentos de actina, impidiendo una mayor polimerización y provocando la despolimerización. Aunque no se dirige directamente a CapZ-α, al tapar el extremo con púas, puede imitar la función de CapZ-α, compitiendo así potencialmente con ella y disminuyendo indirectamente su actividad de tapado en los nuevos filamentos. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2933.00 ¥9014.00 | 36 | |
La latrunculina A se une a la G-actina monomérica, secuestrándola e impidiendo su polimerización en F-actina. Al haber menos G-actina disponible para la elongación de los filamentos, la función de CapZ-α de tapar los extremos con púas de los filamentos de actina puede verse afectada indirectamente, ya que hay menos filamentos que necesiten ser tapados. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | ¥2031.00 ¥3373.00 | 59 | |
La jasplakinolida estabiliza los filamentos de actina y favorece su ensamblaje. No inhibe directamente a CapZ-α, pero al estabilizar los filamentos, puede reducir la tasa de recambio de los extremos de los filamentos de actina, reduciendo así potencialmente la necesidad de la función de tapado de CapZ-α. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | ¥2584.00 | 33 | |
La faloidina se une a la F-actina y la estabiliza, impidiendo la despolimerización de los filamentos. Aunque no es un inhibidor directo de la CapZ-α, la estabilización de los filamentos de actina puede reducir el rango dinámico dentro del cual opera la CapZ-α, ya que habría menos extremos libres de púas disponibles para el taponamiento. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | ¥1004.00 ¥2956.00 | 13 | |
El ML-7 es un inhibidor de la quinasa de cadena ligera de miosina (MLCK). Afecta a la contractilidad actina-miosina y puede influir indirectamente en la tensión y la dinámica de los filamentos de actina, lo que puede alterar los requisitos para la actividad de captación de CapZ-α. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2053.00 ¥7818.00 | 88 | |
El Y-27632 es un inhibidor de la proteína cinasa asociada a Rho (ROCK), que desempeña un papel en la organización del citoesqueleto de actina. Al inhibir ROCK, el Y-27632 puede provocar cambios en la dinámica de la actina y reducir potencialmente la necesidad celular de la acción de CapZ-α. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | ¥801.00 ¥2933.00 ¥5472.00 ¥10707.00 | ||
La blebbistatina es un inhibidor de la miosina II y afecta a la contracción muscular y a la motilidad celular al interferir en la interacción miosina-actina. La reducción de las interacciones actina-miosina puede provocar cambios en la dinámica de los filamentos de actina, lo que podría influir indirectamente en la actividad de CapZ-α. | ||||||
BEZ235 | 915019-65-7 | sc-364429 | 50 mg | ¥2335.00 | 8 | |
SMIFH2 es un inhibidor de la familia de proteínas formina, implicadas en la nucleación y elongación de la actina. La inhibición de la formina puede provocar una disminución de la elongación de los filamentos, lo que puede reducir la necesidad de la función de captación de CapZ-α. | ||||||