C19orf29 Inhibidores

Los inhibidores comunes del C19orf29 incluyen, entre otros, Pladienolida B CAS 445493-23-2, Espliceostatina A CAS 391611-36-2, Isoginkgetina CAS 548-19-6, Herboxidieno CAS 142861-00-5 y (S)-2-(4-(4-clorofenil)-2,3,9-trimetil-6H-tieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-il)-N-(4-hidroxifenil)acetamida CAS 202590-98-5.

La cactina, subunidad del complejo C del espliceosoma, también conocida como CACTIN, es una proteína codificada por el gen CACTIN en humanos. Forma parte de la intrincada maquinaria que interviene en el procesamiento del ARN, en particular el complejo del espliceosoma, responsable de la eliminación de los intrones de los transcritos de ARNpre-m durante el empalme. El espliceosoma es un conjunto dinámico de pequeñas ribonucleoproteínas nucleares (snRNPs) y diversas proteínas, entre las que la CACTINA desempeña un papel crucial. La CACTINA está asociada al complejo C del espliceosoma, una etapa del ciclo de empalme en la que tienen lugar los pasos catalíticos que conducen a la escisión de intrones y la ligadura de exones. Está implicada en la regulación de la estructura y función del espliceosoma, contribuyendo a la fidelidad y eficiencia del splicing. Dado el papel esencial del empalme del ARN en la expresión génica, la CACTINA está intrínsecamente implicada en numerosos procesos celulares al influir en la diversidad del proteoma.

Estructuralmente, la CACTINA contiene un dominio homólogo a una región de la familia de las quinasas asociadas al receptor de la interleucina 1 (IRAK), lo que sugiere un papel potencial en las vías de señalización inmunitaria. Además, la CACTINA está implicada en procesos de desarrollo, ya que las mutaciones o alteraciones de su gen se han asociado a anomalías del desarrollo en organismos modelo. Podría estar implicada en las respuestas al estrés celular, en la regulación de la división celular y, tal vez, en el sistema inmunitario innato. El espectro completo de las actividades e interacciones de CACTIN dentro de la célula sigue siendo objeto de investigación científica, y sus diversas funciones potenciales subrayan la complejidad de las proteínas espliceosómicas y su impacto en la función celular y el desarrollo del organismo.