β-Glucoronidase Inhibidores

Los inhibidores comunes de la β-glucoronidasa incluyen, entre otros, el ácido β-glicirretínico CAS 471-53-4, el ácido L-ascórbico libre CAS 50-81-7, la hesperidina CAS 520-26-3, la quercetina CAS 117-39-5 y la baicaleína CAS 491-67-8.

Los inhibidores químicos de la β-glucuronidasa pueden ejercer su acción inhibidora a través de varios mecanismos, principalmente imitando la estructura de los sustratos naturales de la enzima o uniéndose a su sitio activo, impidiendo así la catálisis de las reacciones que implican la hidrólisis de glucurónidos. La sacarolactona es un buen ejemplo, ya que compite con los sustratos naturales de la β-glucuronidasa por el sitio activo, bloqueándolo eficazmente. Del mismo modo, el ácido D-sacárico 1,4-lactona ejerce una inhibición competitiva con la β-glucuronidasa, lo que impide que la enzima descomponga sus sustratos habituales.

Además, el ácido glicirretínico y el ácido D-glucurónico también funcionan como inhibidores competitivos debido a su parecido estructural con los sustratos de la enzima, lo que les permite ocupar el sitio activo de la β-glucuronidasa, reduciendo su actividad. El ácido L-ascórbico reduce la actividad de la enzima al competir con los sustratos naturales en el sitio activo. Por otra parte, los flavonoides como la hesperidina, la quercetina, la baicaleína y la crisina inhiben la β-glucuronidasa uniéndose directamente a la enzima. Su acción inhibidora se basa en su capacidad para impedir la interacción entre la β-glucuronidasa y sus sustratos, siendo la quercetina y la baicaleína específicamente conocidas por su unión competitiva en el sitio activo de la enzima. La emodina inhibe la β-glucuronidasa por un mecanismo similar, interactuando con el sitio activo e impidiendo así la función enzimática normal. Estos inhibidores abarcan colectivamente una gama de estructuras y orígenes, pero todos convergen en el resultado común de inhibir la función de la β-glucuronidasa impidiendo el procesamiento del sustrato mediante mecanismos competitivos y no competitivos.