β1-Syntrophin Inhibidores
Inhibidores comunes de la β1-Sintrofina incluyen, entre otros, Faloidina CAS 17466-45-4, Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Jasplakinolida CAS 102396-24-7, Citocalasina D CAS 22144-77-0 y Clorhidrato de ML-7 CAS 110448-33-4.
Los inhibidores químicos de la β1-Sintrofina actúan por varios mecanismos para modular la infraestructura citoesquelética con la que interactúa esta proteína. Faloidina y Jasplakinolida ambos aumentan la estabilidad del filamento de actina; el primero uniéndose a la F-actina y previniendo la despolimerización, y el segundo promoviendo la polimerización de la actina. Su acción puede llevar a un citoesqueleto de actina demasiado rígido, que puede interferir con las interacciones dinámicas requeridas para que la β1-Sintrofina realice sus funciones celulares. Por el contrario, Latrunculina A y Citochalasina D interrumpen el citoesqueleto de actina, aunque a través de diferentes enfoques - Latrunculina A secuestrando monómeros de G-actina y Citochalasina D tapando los extremos crecientes de los filamentos de actina. Estas interrupciones pueden obstaculizar la capacidad de β1-Sintrofina para unirse a la actina, que es esencial para su papel en la transducción de señales y la organización molecular.
Otros inhibidores se dirigen a vías auxiliares que indirectamente afectan la función de la β1-Sintrofina. ML-7, inhibiendo la cinasa de cadena ligera de miosina, y Blebbistatin, apuntando a la miosina II ATPasa, pueden alterar las interacciones actina-miosina y por lo tanto la estabilidad mecánica del citoesqueleto, que puede reducir el apoyo estructural necesario para las operaciones de la β1-Sintrofina. Y-27632 y Wiskostatin, que inhiben la proteína quinasa asociada a Rho y la proteína neural del síndrome de Wiskott-Aldrich respectivamente, alteran la organización y nucleación de los filamentos de actina, potencialmente interrumpiendo la capacidad de la β1-Sintrofina para facilitar la señalización celular. CK-636 y SMIFH2 se dirigen a los procesos de nucleación y elongación de actina inhibiendo el complejo Arp2/3 y el ensamblaje de actina mediado por formina, respectivamente. Esta inhibición puede llevar a un marco de actina menos organizado, afectando las capacidades de andamiaje de la β1-Sintrofina. Por último, Chelerythrine y Gö6976, como inhibidores de la proteína quinasa C, pueden influir en el estado de fosforilación de las proteínas implicadas en la dinámica del citoesqueleto de actina, que es crucial para mantener las interacciones funcionales de la β1-Sintrofina dentro de la célula.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | ¥2584.00 | 33 | |
La faloidina se une a la F-actina, estabilizándola e impidiendo su despolimerización, lo que es crucial para mantener la integridad del citoesqueleto. Dado que la β1-Sintrofina está asociada al citoesqueleto de actina, la estabilización de la F-actina por la faloidina podría obstaculizar las interacciones dinámicas necesarias para que la β1-Sintrofina funcione correctamente en la señalización celular y el andamiaje molecular. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | ¥2933.00 ¥9014.00 | 36 | |
La latrunculina A se une a los monómeros de G-actina, impidiendo su polimerización en F-actina. Al alterar el citoesqueleto de actina, este compuesto inhibe indirectamente la capacidad de la β1-Sintrofina para interactuar con la actina y desempeñar sus funciones de andamiaje dentro del complejo distrofina-glicoproteína. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | ¥2031.00 ¥3373.00 | 59 | |
La jasplakinolida promueve la polimerización de la actina y también estabiliza los filamentos de actina. Al alterar la dinámica de la actina, afecta al marco estructural necesario para que la β1-Sintrofina se ancle e interactúe con las moléculas señalizadoras, perjudicando así su papel en los procesos de transducción de señales. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | ¥1636.00 ¥4987.00 | 64 | |
La citochalasina D interrumpe la polimerización de la actina al tapar los extremos con púas de los filamentos de actina, lo que conduce en última instancia al desmontaje del citoesqueleto. Esta alteración puede inhibir la capacidad de la β1-Sintrofina para unirse al citoesqueleto de actina, perjudicando sus funciones celulares. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | ¥1004.00 ¥2956.00 | 13 | |
El ML-7 es un inhibidor de la miosina quinasa de cadena ligera (MLCK), que interviene en la interacción miosina-actina. Al inhibir la MLCK, el ML-7 puede reducir la contractilidad actina-miosina, alterando potencialmente la estabilidad mecánica del citoesqueleto y la función asociada de la β1-Sintrofina en la señalización celular. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | ¥2053.00 ¥7818.00 | 88 | |
El Y-27632 es un inhibidor de la proteína cinasa asociada a Rho (ROCK), que interviene en la organización del citoesqueleto de actina. La inhibición de ROCK puede dar lugar a un citoesqueleto menos organizado, afectando a la capacidad de la β1-Sintrofina para acoplarse adecuadamente a sus socios de unión y desempeñar su función de andamiaje. | ||||||
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | ¥542.00 ¥1376.00 ¥4874.00 ¥9161.00 | 4 | |
La wiskostatina es un inhibidor selectivo de la proteína neural del síndrome de Wiskott-Aldrich (N-WASP), un factor promotor de la nucleación de la actina. Dado que la función de la β1-Sintrofina está relacionada con la dinámica de la actina, la inhibición de la N-WASP puede interferir en la remodelación de la actina necesaria para las actividades de la β1-Sintrofina. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | ¥2019.00 ¥3464.00 ¥5133.00 ¥10425.00 ¥19055.00 | 7 | |
La blebbistatina es un inhibidor de la actividad ATPasa de la miosina II. Al inhibir la miosina II, la blebbistatina altera las interacciones actina-miosina y puede perturbar la integridad del citoesqueleto. Esto puede comprometer los mecanismos estructurales y de señalización en los que interviene la β1-Sintrofina. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | ¥1579.00 | ||
SMIFH2 es un inhibidor del ensamblaje de actina mediado por las forminas. Las forminas son importantes para la elongación de los filamentos de actina. Al inhibir la actividad de las forminas, SMIFH2 podría interrumpir la polimerización de la actina y, por consiguiente, las funciones de andamiaje y señalización de la β1-Sintrofina, que dependen de las estructuras de actina. | ||||||
Chelerythrine chloride | 3895-92-9 | sc-3547 sc-3547A | 5 mg 25 mg | ¥993.00 ¥3509.00 | 17 | |
La queleritrina es un potente inhibidor de la proteína cinasa C (PKC). La PKC está implicada en una amplia gama de funciones celulares, incluido el papel en la organización del citoesqueleto. La inhibición de la PKC puede provocar una alteración de la dinámica de la actina, lo que podría obstaculizar el marco operativo necesario para la función de la β1-Sintrofina. | ||||||