Aminopeptidase P2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la aminopeptidasa P2 incluyen, entre otros, Bestatin CAS 58970-76-6, Amastatin hydrochloride CAS 100938-10-1, Muscimol CAS 2763-96-4, Actinonin CAS 13434-13-4 y Captopril CAS 62571-86-2.

Los inhibidores de la aminopeptidasa P2 representan un grupo diverso de sustancias químicas que pueden afectar indirectamente a la actividad enzimática de la aminopeptidasa P2. Estos inhibidores funcionan normalmente interfiriendo con los iones metálicos que son cruciales para la actividad catalítica de la aminopeptidasa, uniéndose al sitio activo de la enzima o imitando el estado de transición de la hidrólisis peptídica. Dado que la aminopeptidasa P2 es una metaloenzima, compuestos como Bestatin, Amastatin, Probestin, Phosphoramidon, Actinonin, Captopril, Tosedostat y Aspergillomarasmine A pueden inhibir su actividad quelando el ion zinc esencial para su función. Este proceso de quelación altera el funcionamiento normal del sitio activo de la enzima, impidiendo así la escisión de los péptidos.

Además, algunos de estos inhibidores también podrían interactuar con el complejo enzima-sustrato o con el sitio activo de la enzima de forma que impidan la unión del sustrato. Por ejemplo, se sabe que la Bestatina y la Amastatina ocupan competitivamente el sitio activo de las aminopeptidasas, bloqueando así el acceso a los sustratos naturales. Compuestos como la Actinonina, que es un antibiótico, tienen una capacidad de amplio espectro para inhibir varias aminopeptidasas, lo que sugiere que sus características estructurales les permiten encajar en los sitios activos de estas enzimas, incluida la APP2. Se han diseñado o descubierto inhibidores sintéticos como la leuhistina, la boroleucina, el PAQ-22 y el BEL-7402 basándose en su capacidad para interactuar con los sitios activos de las aminopeptidasas.