Date published: 2025-9-18

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Aminopeptidase B Sustratos

Santa Cruz Biotechnology ofrece ahora una amplia gama de sustratos de aminopeptidasa B para su uso en diversas aplicaciones. Los sustratos de aminopeptidasa B son herramientas esenciales en la investigación científica, particularmente en el estudio de enzimas proteolíticas y su papel en el procesamiento y degradación de proteínas. La aminopeptidasa B es una enzima que elimina específicamente residuos de arginina y lisina del extremo N-terminal de los péptidos, desempeñando un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la maduración y el recambio de proteínas. Utilizando sustratos de aminopeptidasa B, los investigadores pueden conocer mejor la especificidad, actividad y mecanismos reguladores de la enzima. Estos sustratos tienen un valor incalculable en los ensayos bioquímicos diseñados para cuantificar la actividad enzimática, lo que permite a los científicos controlar la escisión enzimática de péptidos en tiempo real. Esta capacidad es crucial para comprender la dinámica del procesamiento de proteínas dentro de la célula y para diseccionar las vías que rigen la degradación y el recambio de proteínas. Además, los sustratos de la aminopeptidasa B se utilizan en biología estructural para estudiar las interacciones enzima-sustrato a nivel molecular, proporcionando información detallada sobre el sitio activo de la enzima y su mecanismo catalítico. Este conocimiento es fundamental para avanzar en nuestra comprensión de la enzimología y para desarrollar nuevas metodologías en química de proteínas y biología molecular. La versatilidad de los sustratos de la aminopeptidasa B también se extiende a las aplicaciones en proteómica, donde se utilizan para analizar las modificaciones de las proteínas y los eventos de procesamiento postraduccional. Consulte información detallada sobre nuestros sustratos de aminopeptidasa B disponibles haciendo clic en el nombre del producto.

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Nombre del productoNÚMERO DE CAS #Número de catálogoCantidadPrecioMENCIONESClasificación

L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride

113712-08-6sc-281539
sc-281539A
100 mg
250 mg
¥1534.00
¥2685.00
(0)

El dihidrocloruro de L-arginina 7-amido-4-metilcumarina sirve como sustrato para la aminopeptidasa B, caracterizada por su singular fracción de cumarina que aumenta la fluorescencia tras la escisión enzimática. Esta propiedad permite una detección sensible de la actividad enzimática. Las características estructurales del compuesto facilitan interacciones específicas con la enzima, promoviendo la unión eficiente del sustrato y la hidrólisis. Su perfil cinético revela una tasa de recambio distinta, influida por la eficiencia catalítica de la enzima y la concentración de sustrato.

L-Lysine 7-amido-4-methylcoumarin, acetate salt

201853-23-8sc-300887B
sc-300887
sc-300887A
100 mg
250 mg
1 g
¥2087.00
¥3723.00
¥12241.00
1
(0)

La L-lisina 7-amido-4-metilcumarina, sal de acetato, actúa como sustrato de la aminopeptidasa B, distinguiéndose por sus componentes únicos de amido y cumarina que contribuyen a su reactividad. El compuesto presenta una unión selectiva al sitio activo de la enzima, lo que provoca un notable aumento de la fluorescencia tras la escisión. Su conformación estructural permite una alineación óptima durante el proceso catalítico, dando lugar a una vía de reacción específica que potencia la actividad hidrolítica de la enzima.

L-Arginine β-naphthylamide hydrochloride

18905-73-2sc-207793
sc-207793A
1 g
5 g
¥2471.00
¥7480.00
(0)

El clorhidrato de L-arginina β-naftilamida sirve como sustrato para la aminopeptidasa B, caracterizada por su fracción β-naftilamida que aumenta la afinidad enzimática. Este compuesto sufre hidrólisis, produciendo un producto cromogénico distinto que facilita la monitorización en tiempo real de la actividad enzimática. La presencia de la cadena lateral de arginina promueve interacciones específicas con el sitio activo de la enzima, influyendo en la cinética de reacción y permitiendo tasas precisas de recambio de sustrato. Sus características estructurales únicas contribuyen a una respuesta enzimática a medida.