VER TAMBIÉN ....
Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
---|---|---|---|---|---|---|
L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride | 113712-08-6 | sc-281539 sc-281539A | 100 mg 250 mg | ¥1534.00 ¥2685.00 | ||
El dihidrocloruro de L-arginina 7-amido-4-metilcumarina sirve como sustrato para la aminopeptidasa B, caracterizada por su singular fracción de cumarina que aumenta la fluorescencia tras la escisión enzimática. Esta propiedad permite una detección sensible de la actividad enzimática. Las características estructurales del compuesto facilitan interacciones específicas con la enzima, promoviendo la unión eficiente del sustrato y la hidrólisis. Su perfil cinético revela una tasa de recambio distinta, influida por la eficiencia catalítica de la enzima y la concentración de sustrato. | ||||||
L-Lysine 7-amido-4-methylcoumarin, acetate salt | 201853-23-8 | sc-300887B sc-300887 sc-300887A | 100 mg 250 mg 1 g | ¥2087.00 ¥3723.00 ¥12241.00 | 1 | |
La L-lisina 7-amido-4-metilcumarina, sal de acetato, actúa como sustrato de la aminopeptidasa B, distinguiéndose por sus componentes únicos de amido y cumarina que contribuyen a su reactividad. El compuesto presenta una unión selectiva al sitio activo de la enzima, lo que provoca un notable aumento de la fluorescencia tras la escisión. Su conformación estructural permite una alineación óptima durante el proceso catalítico, dando lugar a una vía de reacción específica que potencia la actividad hidrolítica de la enzima. | ||||||
L-Arginine β-naphthylamide hydrochloride | 18905-73-2 | sc-207793 sc-207793A | 1 g 5 g | ¥2471.00 ¥7480.00 | ||
El clorhidrato de L-arginina β-naftilamida sirve como sustrato para la aminopeptidasa B, caracterizada por su fracción β-naftilamida que aumenta la afinidad enzimática. Este compuesto sufre hidrólisis, produciendo un producto cromogénico distinto que facilita la monitorización en tiempo real de la actividad enzimática. La presencia de la cadena lateral de arginina promueve interacciones específicas con el sitio activo de la enzima, influyendo en la cinética de reacción y permitiendo tasas precisas de recambio de sustrato. Sus características estructurales únicas contribuyen a una respuesta enzimática a medida. |