PRSS16 抑制因子

常见的 PRSS16 抑制剂包括但不限于 AEBSF 盐酸盐 CAS 30827-99-7、甲磺酸加贝酯 CAS 56974-61-9、甲磺酸卡莫司他 甲磺酸盐CAS 59721-29-8、甲磺酸萘莫司他CAS 82956-11-4和西维来司他CAS 127373-66-4。

PRSS16的化学抑制剂包括多种化合物，它们以不同的方式与蛋白质相互作用，从而抑制其功能。AEBSF和4-(2-氨基乙基)苯磺酰氟盐酸盐是丝氨酸蛋白酶抑制剂，它们会共价修饰PRSS16活性位点中的丝氨酸残基，而该残基是其催化活性的重要组成部分。这种共价修饰会使PRSS16失去活性，因为它无法再参与底物的蛋白水解。同样，E-64通过与PRSS16中相同的丝氨酸残基不可逆地结合来抑制其活性，从而阻断酶的活性位点，使蛋白质无法发挥其酶促功能。另一方面，甲磺酸加贝酯、甲磺酸卡莫司他以及甲磺酸那法莫司他则作为竞争性抑制剂。它们占据PRSS16的活性位点，阻止底物分子进入其裂解所需的位点。通过模拟过渡态或实际底物，这些抑制剂比天然底物与PRSS16结合得更加紧密，从而降低蛋白酶活性。

其他抑制剂通过与酶的活性位点形成可逆复合物与PRSS16相互作用，从而阻止PRSS16的正常蛋白水解功能。例如，硫酸半胱氨酸蛋白酶抑制剂可逆地与PRSS16结合，形成稳定的复合物，从而阻碍酶的活性。西维来司他也可选择性地与PRSS16的活性位点结合，但它是通过阻止底物中肽键的断裂来达到这一目的，而肽键的断裂是蛋白质功能的关键步骤。抑肽酶利用类似的抑制策略，与PRSS16的活性位点形成紧密的可逆结合。虽然Pepstatin A传统上被称为天冬氨酸蛋白酶抑制剂，但由于活性位点结构相似，它也可以与PRSS16的活性位点结合并干扰其功能。最后，磷酰胺通过略有不同的机制抑制PRSS16；它与锌离子螯合，而锌离子对PRSS16的蛋白酶活性至关重要，这间接但有效地抑制了蛋白质的蛋白水解能力。