CTTNBP2NL 抑制因子

常见的CTTNBP2NL抑制剂包括但不限于拉特鲁菌素A、拉特鲁菌素CAS 76343-93-6、细胞松弛素D CAS 22144-77-0、斯文霍氏 inholide A、Theonella swinhoei CAS 95927-67-6、Jasplakinolide CAS 102396-24-7和Phalloidin CAS 17466-45-4。

CTTNBP2NL 的化学抑制剂在破坏这种蛋白质的正常功能方面发挥着关键作用，这种蛋白质与突触肌动蛋白细胞骨架的组织密切相关。例如，Latrunculin A 可与肌动蛋白单体结合并阻止其聚合，而这一过程对于 CTTNBP2NL 活跃的突触结构的维持至关重要。同样，细胞松弛素 D 会覆盖肌动蛋白丝的生长端，从而阻止其伸长。这种阻断阻止了肌动蛋白结构的正常组装，而肌动蛋白结构是 CTTNBP2NL 发挥突触组织功能所必需的。Swinholide A 和 Mycalolide B 都能切断肌动蛋白丝，并阻止它们重新连接或导致解聚，从而破坏了肌动蛋白聚合和解聚的微调平衡，而 CTTNBP2NL 需要这种平衡才能在突触处有效发挥作用。

除此之外，Jasplakinolide 和 Phalloidin 也能稳定肌动蛋白丝，但它们会破坏肌动蛋白的动态性质，而这对于 CTTNBP2NL 在突触环境中发挥作用至关重要。软骨素通过诱导肌动蛋白丝稳定和成束，进一步抑制了 CTTNBP2NL 的动态调节作用，从而加剧了这种效应。丙二硫酸虽然不那么直接，但也会损害间接影响 CTTNBP2NL 在突触中活性的信号通路。Miuraenamide A 和 Pectenotoxin-2 都会分别破坏肌动蛋白的聚合和解聚，从而破坏 CTTNBP2NL 发挥作用的突触的结构完整性。此外，以稳定微管作用而闻名的埃博霉素 A 可通过改变细胞内微管和肌动蛋白丝之间的平衡间接抑制 CTTNBP2NL，从而导致不利于 CTTNBP2NL 正常发挥功能的环境。最后，双溴酰胺会破坏肌动蛋白的动力学，这很可能会阻止 CTTNBP2NL 正常组织突触肌动蛋白细胞骨架，从而证实了使用其他肌动蛋白干扰化学物质所观察到的抑制作用。