α2-Macroglobulin 抑制因子

常见的α2-巨球蛋白抑制剂包括但不限于E-64（CAS 66701-25-5）、磷酰胺（CAS 119942-99-3）、 硫酸半胱氨酸蛋白酶抑制剂CAS 55123-66-5、胰凝乳蛋白酶抑制剂CAS 9076-44-2和抑肽酶CAS 9087-70-1。

α2-巨球蛋白的化学抑制剂具有多种机制，可阻碍蛋白质的蛋白酶结合功能。E-64 就是这样一种化学物质，它能与α2-巨球蛋白蛋白酶结构域中的活性半胱氨酸残基形成共价加合物，从而产生不可逆的抑制作用。同样，Estatin 也会与活性位点的半胱氨酸残基发生作用，阻碍蛋白质与蛋白酶结合的能力。Phosphoramidon 采用了不同的方法，它以金属蛋白酶活性位点为靶点，阻断蛋白酶与 α2-巨球蛋白的相互作用，从而防止蛋白酶与α2-巨球蛋白结合。马里马司他和伊洛马司他也通过与蛋白质的金属蛋白酶结构域结合来抑制与金属蛋白酶的相互作用；不过，它们是通过与作为α2-巨球蛋白靶标的基质金属蛋白酶的催化结构域相互作用来抑制与金属蛋白酶的相互作用的。

另一方面，Pepstatin A 是通过与蛋白酶活性位点内的天冬氨酸残基结合来抑制α2-巨球蛋白的，而天冬氨酸残基是蛋白酶裂解底物所必需的。Leupeptin 和 Antipain 是丝氨酸和半胱氨酸蛋白酶的可逆抑制剂，可与α2-巨球蛋白的催化位点相互作用，阻止肽键水解。已知阿普汀和甲磺酸加贝酯主要抑制丝氨酸蛋白酶，它们会与α2-巨球蛋白的活性位点结合并抑制其功能。Bestatin 作为一种氨肽酶抑制剂，通过阻止蛋白水解酶进入α2-巨球蛋白的结合位点，防止肽底物降解。同时，Chymostatin 能特异性地结合并阻断 α2-巨球蛋白可能靶向的糜蛋白酶样蛋白酶，从而抑制蛋白质的蛋白酶活性。每种化学抑制剂都采用独特的方法来抑制α2-巨球蛋白，从而以不同的方式降低其功能性蛋白水解活性。