ACT 抑制因子

常见的ACT抑制剂包括但不限于叠氮化钠（CAS 26628-22-8）、细胞松弛素D（CAS 22144-77-0）、拉特鲁菌素A（Latrunculin A）、拉特鲁菌素（Latrunculia magnifica，CAS 7 6343-93-6、Swinholide A、Theonella swinhoei CAS 95927-67-6和Jasplakinolide CAS 102396-24-7。

ACT 的化学抑制剂可通过直接针对肌动蛋白细胞骨架的各种机制有效地破坏其功能。例如，叠氮化钠通过抑制 ATP 合成所必需的细胞色素 c 氧化酶来破坏细胞能量的产生。ATP 的减少对肌动蛋白的聚合至关重要，从而抑制了 ACT。同样，细胞松弛素 D 会与肌动蛋白丝的倒钩末端结合，阻止新单体的加入，直接阻止 ACT 的聚合。另一方面，Latrunculin A 能封存肌动蛋白单体，阻止肌动蛋白丝的形成，从而抑制 ACT。Swinholide A 通过切断肌动蛋白丝发挥抑制作用，直接减少了可用于 ACT 活性的聚合肌动蛋白量。Jasplakinolide 的作用是稳定肌动蛋白丝，从而耗尽肌动蛋白丝动态所需的肌动蛋白单体池，导致 ACT 受抑制。

在抑制机制方面，Chondramide 与肌动蛋白丝结合并抑制肌动蛋白丝的伸长，从而破坏 ACT 的动态。类球蛋白对 F-肌动蛋白有很高的亲和力，与类球蛋白结合可促进肌动蛋白丝的稳定，同时还能阻止其解聚，从而导致 ACT 功能所需的肌动蛋白单体稀缺。托品二硫酸可直接阻断肌动蛋白的聚合，这对 ACT 的活性至关重要。Misakinolide A 可通过与 ACT 结合阻止肌动蛋白丝的组装，从而直接抑制其功能。Brefeldin A 通过破坏高尔基体结构和随后依赖肌动蛋白动态的囊泡运输过程，间接抑制 ACT。Mycalolide B 可与肌动蛋白丝结合，诱导解聚并减少 ACT 在维持细胞结构方面所需的聚合肌动蛋白。最后，Sanguinarine 与 G-actin 结合，阻碍肌动蛋白丝的聚合，从而抑制 ACT 的功能，因为 G-actin 和 F-actin 之间的动态平衡对蛋白质在各种细胞活动中的作用至关重要。